医学生物化学课程教学大纲药学Word文档格式.docx

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其目标是使学生深刻理解和掌握生物化学的基础理论与技术。

医学生物化学的任务主要是了解人体的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。

（三）先修课程要求，与先修课与后续相关课程之间的逻辑关系和内容衔接

先修课程包括：

人体解剖学、组织胚胎学、生理学、细胞生物学、有机化学等。

生物化学是在有机化学和生理学的基础上建立和发展的，其关系密不可分。

通过对生物大分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。

（四）教材与主要参考书

教材：

童坦军李刚.生物化学（第2版）.北京：

北京大学医学出版社，2009

主要参考书：

1.王镜岩、朱圣庚、徐长法.生物化学（第三版）.北京：

高等教育出版社，2002

-1-

2.查锡良.生物化学（第7版）.北京：

人民卫生出版社，2008

3.LitwackG..HumanBiochemistryandDisease.SanDiego:

AcademicPr.,2008

4.NelsonDL,CoxMM.LehningerPrinciplesofBiochemistry（5thed）.NewYork:

WorthPublishers,2008

5.MurrayRK,GrannerDK,MayesPA,etal.Harper’sBiochemistry（27thed）.北京：

科学出版社，2007

二、课程内容与安排

第一章蛋白质的结构与功能

第一节蛋白质在生命活动中的重要性

第二节蛋白质的分子组成

第三节蛋白质的分子结构

第四节蛋白质的结构与功能的关系

第五节蛋白质的理化性质及其分离纯化

第六节蛋白质的一级结构测定

（一）教学方法与学时分配

教学方法：

课堂讲授、多媒体、自学相结合

学时分配：

6学时

（二）内容及基本要求

主要内容：

1.氨基酸：

L-α-氨基酸结构通式和分类，20种氨基酸的英文名称及缩写符号，氨基酸的理化性质。

2.肽：

肽键、肽链和多肽，肽与蛋白质的区别，生物活性肽。

3.蛋白质的一级结构：

定义、作用力。

4.蛋白质的二级结构：

肽单元，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲，超二级结构，模体。

5.蛋白质的三级结构：

次级键、结构域及分子伴侣。

6.蛋白质的四级结构：

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7.蛋白质的分类。

8.蛋白质一级结构与功能的关系：

Anfinsen实验，分子病。

9.蛋白质空间结构与功能的关系：

蛋白质构象改变和疾病。

10.蛋白质的理化性质：

两性解离，胶体性质，蛋白质变性与复性、沉淀，紫外吸收和呈色反应。

11.蛋白质的分离和纯化：

透析及超滤法，丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀，电泳，层析，超速离心。

12.多肽链中氨基酸的序列分析：

Edman降解法。

基本要求：

【重点掌握】：

蛋白质的分子组成；

蛋白质的分子结构；

蛋白质的理化性质。

【掌握】：

蛋白质多肽链组成；

蛋白质结构与功能的关系；

氨基酸的理化性质。

【了解】：

蛋白质的分离纯化方法；

蛋白质一级结构测定原理。

【难点】：

模体，结构域，蛋白质的高级结构；

蛋白质各级结构与功能的关系。

第二章核酸的结构与功能

第一节概述

第二节核酸的基本结构单位：

核苷酸

第三节DNA分子的结构与功能

第四节RNA分子的结构与功能

第五节核酸的理化性质

第六节核酸酶

5学时

-3-

1.核苷酸的结构：

嘌呤与嘧啶，核糖与核苷，戊糖碳原子的编号。

2.核酸的一级结构：

概念，核苷酸各组分间的连接键，书写方式。

3.DNA的二级结构——双螺旋结构模型：

Chargaff规则，B-DNA双螺旋结构模型要点，DNA双螺旋结构的多样性。

4.DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装：

DNA的超螺旋结构，原核生物DNA

的高级结构，DNA在真核生物细胞核内的组装：

核小体。

5.DNA的功能：

基因，基因组，DNA的功能。

6.信使RNA的结构与功能：

hnRNA，mRNA的结构特点。

7.转运RNA的结构与功能：

稀有碱基，茎环结构，氨基酸接纳茎，反密码子，三级结构。

8.核糖体RNA的结构与功能：

真核及原核生物核糖体的组成。

9.其他小分子RNA及RNA组学：

动物细胞内其他的RNA种类及功能，RNA组学的概念。

10.核酸的一般理化性质：

260nm紫外吸收。

11.DNA的变性：

概念，解链曲线，Tm值，增色效应。

12.DNA的复性与分子杂交：

退火。

13.核酸酶：

DNA酶，RNA酶，内切酶，外切酶。

DNA的二级结构特点；

mRNA和tRNA的结构特征及主要功能。

核小体的结构特点；

DNA的理化性质及其与结构的关系。

核苷酸的分子构成、连接键及书写方式。

DNA的高级结构；

DNA变性，增色效应，Tm的概念；

DNA的复性、退火和分子杂交；

基因及基因组的概念。

-4-

第三章酶

第一节生物催化剂在生命活动中的重要性

第二节酶的分子结构

第三节酶促反应的特点

第四节酶促反应的机制

第五节酶促反应的动力学

第六节调节酶

第七节酶活性的测定

第八节酶的命名与分类

第九节其他具有催化作用的生物分子

第十节酶与医学的关系

1.酶的分子组成：

单纯酶，结合酶，酶蛋白，全酶，金属酶，辅酶，辅基，维生素与辅酶，维生素的分类及其与辅酶的关系，常见辅酶的结构与功能，辅酶的作用，金属离子的作用。

2.酶的活性中心：

必需基团，结合基团，催化基团。

3.酶促反应的特点：

高效性，高度特异性，可调节性。

4.酶促反应机制：

活化能，诱导契合假说，邻近效应、定向排列、多元催化、表面效应。

5.底物浓度对反应速度的影响：

米-曼氏方程，Km、Vmax测定法。

6.酶浓度对反应速度的影响。

7.温度对反应速度的影响：

最适温度。

8.pH对反应速度的影响：

最适pH。

9.抑制剂对反应速度的影响：

不可逆性抑制作用的特点，可逆性抑制作用的种类、区别及动力学特点。

-5-

10.激活剂对反应速度的影响：

必需激活剂，非必需激活剂。

11.酶活性测定及酶活性单位。

12.酶活性的调节：

酶原，酶原的激活的概念、机制及意义，别构酶，别构调节与协同效应，酶的共价修饰调节概念、特点与意义。

13.酶含量的调节：

酶蛋白合成的诱导与阻遏概念，酶降解的调控。

14.同工酶：

概念，LDH同工酶谱的变化及意义。

15.酶的命名和分类。

16.酶与疾病的关系，酶在医学上的其他应用。

酶的化学本质，辅助因子，活性中心，必需基团，酶促反应的特点，Km与Vmax的含义及其生物学意义，竞争性抑制，酶原，别构酶，关键酶，酶的共价修饰调节，同

工酶。

最适pH和最适温度，可逆性抑制和不可逆抑制的区别，3种可逆性抑制作用的特点，

关键酶的别构调节与化学修饰的特点。

酶促反应的机制，Km、Vmax值的测定，酶活性测定与酶活性单位，酶的分类和命名。

底物浓度对酶促反应速度的影响，米氏方程，Km与Vmax的意义及应用，酶的转换数

的概念及意义；

三种竞争性抑制作用的概念及其特点；

别构调节及其生物学重要性。

第四章糖代谢

第二节糖的分解代谢

第三节糖原的合成与分解

第四节糖异生

第五节糖代谢紊乱

7学时

-6-

1.糖的生理功能。

2.糖的消化吸收：

特定载体转运的、主动耗能的过程。

3.糖代谢的概况。

4.糖酵解的概念，反应过程及能量生成，糖酵解的调节和生理意义。

5.有氧氧化的反应过程，丙酮酸脱氢酶复合体的组成，三羧酸循环的过程及生理意义，有氧氧化的调节，巴斯德效应。

6.磷酸戊糖途径的反应过程、调节和生理意义。

7.糖原的合成与分解：

糖原的合成代谢，UDPG是活性葡萄糖供体以及合成过程；

糖原的分解代谢过程；

糖原合成与分解的调节（磷酸化酶、糖原合酶的共价修饰调节，重点是它们各自磷酸化和去磷酸化后的活性改变）。

8.糖异生途径：

概念及糖异生的四个关键酶，糖异生的调节和生理意义。

9.乳酸循环：

循环过程及生理意义。

10.血糖的来源和去路。

11.血糖水平的调节：

胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素及肾上腺素各自对血糖的影响。

12.血糖水平异常：

高血糖及糖尿症，低血糖。

糖酵解和有氧氧化的途径及催化所需的酶，特别是关键酶和主要的调节因素以及各通路的生理意义。

肝糖原合成、分解的途径及关键酶；

糖异生的途径及关键酶；

磷酸戊糖途径的关键

酶和生理意义；

乳酸循环的过程及生理意义；

血糖的来源、去路。

糖的吸收方式是通过主动转运过程。

三羧酸循环流速的调控；

各糖代谢途径的调节。

第五章脂类代谢

-7-

第二节血浆脂蛋白

第三节三酰甘油的中间代谢

第四节磷脂的代谢

第五节胆固醇代谢

第六节脂肪酸源激素的代谢

课堂讲授、多媒体