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研究方法研究方法化学、生物学、生理学、物理学、数学、物理化学研究对象生物有机体:

人体、动物、微生物、植物二二.研究内容研究内容vv静态生化:

静态生化:

生物大分子的结构和功能生物大分子的结构和功能蛋白质的结构与功能蛋白质的结构与功能核酸的结构与功能核酸的结构与功能酶酶维生素维生素v动态生化动态生化v物质代谢及调节物质代谢及调节新陈代谢的过程:

消化、吸收、新陈代谢的过程:

消化、吸收、合成、分解、转化合成、分解、转化、排泄、排泄v分子生物学分子生物学遗传信息的流向及调控,生命科学发遗传信息的流向及调控,生命科学发展的主流展的主流DNA的复制、修复的复制、修复基因的转录、转录后加工及逆转录基因的转录、转录后加工及逆转录蛋白质的生物合成蛋白质的生物合成-翻译翻译三三.生物化学的发展简史生物化学的发展简史v静态生化学阶段静态生化学阶段FisherFisherv动态生化学阶段动态生化学阶段v机能生化学阶段机能生化学阶段v分子生物学阶段分子生物学阶段WatsonCrick我国生物化学的发展我国生物化学的发展酿酒酿酒黄帝内经黄帝内经五谷为养,五果为助,五五谷为养,五果为助,五畜为益,五菜为充畜为益,五菜为充酶酶吴宪吴宪血糖测定法;

蛋白质变性假说血糖测定法;

蛋白质变性假说19791979年合成酵母丙氨酰年合成酵母丙氨酰tRNAtRNA四四.研究目的研究目的v帮助诊断疾病帮助诊断疾病v了解疾病的发病机制了解疾病的发病机制v针对疾病的发病机制,治疗疾病针对疾病的发病机制,治疗疾病v了解药物的毒副作用了解药物的毒副作用v了解疾病的预后了解疾病的预后v在营养学和预防医学中的作用在营养学和预防医学中的作用五.生物化学的学习方法v记忆与理解v归纳与类比六.细胞的基本构造v细胞的分类v细胞的结构

(一)细胞膜1.细胞膜的结构2.细胞膜的分子组成l脂类物质(磷脂、胆固醇、糖脂)l蛋白质(周边蛋白、整合蛋白)l糖类物质3.细胞膜的功能l物质转运l分子识别l信息传递l能量交换l细胞免疫l神经传导l代谢调控

(二)细胞核(三)线粒体结结语语生物化学是沟通生物学、生理学、病生物化学是沟通生物学、生理学、病理学、药学、微生物学的共同语言理学、药学、微生物学的共同语言vv周爱儒周爱儒周爱儒周爱儒2001200120012001生物化学生物化学生物化学生物化学第五版第五版第五版第五版人民卫生出版社人民卫生出版社人民卫生出版社人民卫生出版社vvMurrayRK,GrannerDK,etal.2000MurrayRK,GrannerDK,etal.2000MurrayRK,GrannerDK,etal.2000MurrayRK,GrannerDK,etal.2000HarperHarperHarperHarpersBiochemistry(sBiochemistry(sBiochemistry(sBiochemistry(哈珀生物化学)哈珀生物化学)哈珀生物化学)哈珀生物化学)25th25th25th25thMcGraw-Hill(McGraw-Hill(McGraw-Hill(McGraw-Hill(科学出版社,英文影印版)科学出版社,英文影印版)科学出版社,英文影印版)科学出版社,英文影印版)vvNelsonDL,CoxMM.2000NelsonDL,CoxMM.2000NelsonDL,CoxMM.2000NelsonDL,CoxMM.2000LehningerPrinciplesofBiochengmistry.3rdedLehningerPrinciplesofBiochengmistry.3rdedLehningerPrinciplesofBiochengmistry.3rdedLehningerPrinciplesofBiochengmistry.3rdedWorthPublishersWorthPublishersWorthPublishersWorthPublishers五、生物化学的参考书五、生物化学的参考书第二章蛋白质化学Chapter2StructureandFunctionofProtein研究内容:

v蛋白质的分子组成、氨基酸的理化性质v蛋白质的分子结构(构型)与其理化性质v蛋白质的结构与功能的关系重点内容:

v蛋白质基本组成单位氨基酸的结构及其性质v蛋白质的分子结构及性质:

蛋白质两性电离和等电点、蛋白质的沉淀、蛋白质的变性难点:

氨基酸及蛋白质的两性电离和等电点概述第二章第二章蛋白质化学蛋白质化学蛋白质ProteinFirstimportanceQuestion1:

什么是蛋白质?

Question2:

蛋白质有多重要?

Question3:

如何了解蛋白质?

组成:

氨基酸连接方式:

肽键蛋白质是生命的物质基础一.蛋白质是机体结构的基础蛋白质是构成生物体的基本成分二.蛋白质是机体功能的基础蛋白质具有多样性的生物学功能:

v塑造、更新和修补作用v执行机体重要生理功能催化和调节转运和储存作用运动和支持作用免疫保护作用生长和繁殖作用载体和受体基因表达和信息转导作用v氧化供能第一节蛋白质的分子组成Section1TheMolecularComponentsofProtein一、元素组成和分子量一、元素组成和分子量1.1.主要元素:

主要元素:

CC、HH、OO、NN稀有元素:

稀有元素:

PP、FeFe、ZnZn、MnMn、II等等2.2.特点:

特点:

NN含量恒定,平均含量恒定,平均16%16%100100克蛋白质中含克蛋白质中含1616克克NN。

11克克N=N=6.256.25克蛋白质克蛋白质应用:

凯氏定氮法测定样品中蛋白质的含量应用:

凯氏定氮法测定样品中蛋白质的含量(一一)构件分子(构件分子(buildingblockmolecule)buildingblockmolecule):

L-L-氨基酸(氨基酸(aminoacid,aa)aminoacid,aa)二二.蛋白质的基本组成单位蛋白质的基本组成单位氨基酸氨基酸氨基酸的结构COOHNH2RHCL-氨基酸COOHNH2HCH甘氨酸氨基酸的结构特点氨基酸的结构特点1.相同的结构主链,不同的结构侧链相同的结构主链,不同的结构侧链2.除甘氨酸外,组成蛋白质的氨基酸为除甘氨酸外,组成蛋白质的氨基酸为L-氨基氨基酸酸3.氨基酸是两性电解质氨基酸是两性电解质

(二)氨基酸的分类

(二)氨基酸的分类1.根据有机化合物分类根据有机化合物分类氨基酸氨基酸芳香烃氨基酸芳香烃氨基酸:

酪氨酸:

酪氨酸脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸:

谷氨酸:

谷氨酸杂环氨基酸杂环氨基酸:

色氨酸、组氨酸、脯氨酸:

色氨酸、组氨酸、脯氨酸2.根据根据R侧链的的结构和极性分类侧链的的结构和极性分类氨基酸氨基酸碱性氨基酸碱性氨基酸中性氨基酸中性氨基酸酸性氨基酸酸性氨基酸甘氨酸、丙氨酸甘氨酸、丙氨酸:

赖氨酸、精氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸组氨酸含极性不带电荷含极性不带电荷R基团的氨基酸:

基团的氨基酸:

非极性疏水性氨基酸:

天冬氨酸、谷氨酸天冬氨酸、谷氨酸半胱氨酸、丝氨酸半胱氨酸、丝氨酸3.特殊氨基酸特殊氨基酸(非编码的非编码的aa)aa)胱氨酸胱氨酸-2-2分子分子CysCys氧化氧化羟脯氨酸羟脯氨酸-Pro-Pro羟化羟化羟赖氨酸羟赖氨酸-Lys-Lys羟化羟化4.4.医学营养学上将医学营养学上将2020种氨基酸分为种氨基酸分为:

88种营养必需种营养必需1212种营养非必需氨基酸种营养非必需氨基酸(三)氨基酸的主要理化性质(三)氨基酸的主要理化性质1.氨基酸的两性电离和等电点氨基酸的两性电离和等电点酸式电离:

酸式电离:

-COOHCOO-H碱式电离:

碱式电离:

-NH2HNH3氨基酸的两性电离氨基酸的两性电离R-CH-COOR-CH-COOHNH2NH3+氨基酸所带正电荷数目与负电荷数目相等时,氨基酸所带正电荷数目与负电荷数目相等时,所处的离子状态为兼性离子状态。

所处的离子状态为兼性离子状态。

影响氨基酸带电状态的因素影响氨基酸带电状态的因素v氨基酸所处溶液氨基酸所处溶液pH值值v氨基酸的氨基酸的R基团结构基团结构氨基酸所处溶液PH值对其带电状态的影响R-CH-COOHNH2H+OH-H+OH-兼性离子PHpIPH=pIR-CH-COOHNH3+R-CH-COO-NH3+R-CH-COO-NH2正离子负离子PHpI氨基酸的等电点:

氨基酸的等电点:

氨基酸分子呈兼性离子状态时,溶液氨基酸分子呈兼性离子状态时,溶液所处的所处的pH值为氨基酸的等电点,用值为氨基酸的等电点,用pI表示表示。

氨基酸处于等电点时,其溶解度、粘度、渗氨基酸处于等电点时,其溶解度、粘度、渗透压最小透压最小Whatsisoelectricpointofaminoacid?

氨基酸的结构及羧基、氨基的相对解离度对其带电状态的影响v酸性氨基酸:

pI7v碱性氨基酸:

pI7v中性氨基酸:

pI7思考题:

1.要使中性氨基酸成为兼性离子,应向溶液中加酸还是加碱?

2.假设某种氨基酸的pI=5,将其放入pH为6的电场中,氨基酸分子应向正极还是负极移动?

2.芳香族氨基酸的紫外吸收芳香族氨基酸的紫外吸收色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸在波长为在波长为260-280nm处有特征性的最大吸收峰处有特征性的最大吸收峰这一特性可用于蛋这一特性可用于蛋白质定量分析,但白质定量分析,但容易受到嘌呤、嘧容易受到嘌呤、嘧啶化合物的干扰。

啶化合物的干扰。

3.茚三酮颜色反应茚三酮颜色反应可用于氨基酸的定量分析可用于氨基酸的定量分析4.氨基酸的羧基和氨基反应氨基酸的羧基和氨基反应羧基反应:

成盐、成酯、脱羧羧基反应:

成盐、成酯、脱羧氨基反应:

成盐、放氮、合成酰胺氨基反应:

成盐、放氮、合成酰胺5.氨基酸的一般性质氨基酸的一般性质无色结晶、熔点高、易溶于酸碱、不无色结晶、熔点高、易溶于酸碱、不溶于有机溶剂溶于有机溶剂三三.氨基酸在肽链(氨基酸在肽链(peptidepeptide)中的连接方式)中的连接方式

(一)肽键

(一)肽键(peptidebondpeptidebond)的形成)的形成HHNHNH22-C-CO-C-COOHOHRR11HHHH-N-C-COOH-N-C-COOHHRHR22HHOONHNH22-C-C-C-NC-N-CH-COO-CH-COORR11HHRR22Glu-His-Lys-H-OH

(二)肽、多肽、蛋白质

(二)肽、多肽、蛋白质由肽键将氨基酸相互连接形成的由肽键将氨基酸相互连接形成的链状化合物称为肽。

链状化合物称为肽。

1.肽的定义肽的定义2.肽链的结构肽链的结构主链主链侧链:

侧链:

R基团基团两个末端:

两个末端:

N端端C端端(三三)肽链的分类、命名肽链的分类、命名谷氨酰组氨酰赖氨酸谷氨酰组氨酰赖氨酸第二节第二节蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构Section2MolecularStructureandFunctionofProtein一一.蛋白质分子中的主要化学键蛋白质分子中的主要化学键1.主键:

肽键主键:

肽键2.副键:

副键:

(1)氢键()氢键(hydrogen

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