生物化学知识点总结Word格式文档下载.docx

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第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。

第二章蛋白质

（1）蛋白质：

蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物

（2）氨基酸等电点：

当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点

（3）蛋白质等电点：

当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点

（4）N端与C端：

N端（也称N末端）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C端（也称C末端）指多肽链中含有α-羧基的一端

（5）肽与肽键：

肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽

（6）氨基酸残基：

肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基

（7）肽单元（肽单位）：

多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转

（8）结构域：

多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。

结构域具有以下特点①空间上彼此分隔，具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离（区别于蛋白质亚基）③不同蛋白质分子中结构域数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同

（9）分子病：

由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病

（10）蛋白质的变构效应：

蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）

（11）蛋白质的协同效应：

一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应

（12）蛋白质变性：

在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不改变蛋白质的一级结构。

造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等，变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加，结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解

（14）蛋白质复性：

若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能，称为复性

（1）组成生物体的氨基酸数量是多少？

氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式？

组成生物的氨基酸有22种，组成人体和大多数生物的为20种，结构通式如右图。

氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点，计算公式如下：

中性氨基酸

一氨基二羧基氨基酸

二氨基一羧基氨基酸

（2）氨基酸根据R基团的极性和在中性条件下带电荷的情况如何分类？

并举例

分类

名称

结构

缩写

非极性氨基酸（疏水，8种）

丙氨酸

Ala（A）

缬氨酸

Val（V）

亮氨酸

Leu（L）

异亮氨酸

Ile（I）

脯氨酸

Pro（P）

甲硫氨酸（也称蛋氨酸）

Met（M）

苯丙氨酸

Phe（F）

色氨酸

Trp（W）

极性氨基酸

（亲水，12种）

甘氨酸

（中性氨基酸，不带电）

Gly（G）

丝氨酸

Ser（S）

苏氨酸

Thr（T）

半胱氨酸

Cys（C）

酪氨酸

Tyr（Y）

天冬酰胺

Asn（N）

谷氨酰胺

Gln（Q）

天冬氨酸

（酸性氨基酸，带负电）

Asp（D）

谷氨酸

Glu（E）

赖氨酸

（碱性氨基酸，带正电）

Lys（K）

精氨酸

Arg（R）

组氨酸

His（H）

（3）蛋白质中氮含量是多少，如何测定粗蛋白的氮含量？

各种蛋白质的氮含量很接近，平均为16%。

生物样品中，每得得1g氮就相当于100/16=6.25g蛋白质。

通常采用定氮法测量蛋白质含量，其中较为经典的是凯氏定氮法（粗蛋白测定的经典方法）

（4）蛋白质的二级结构有哪几种形式？

其要点包括什么？

蛋白质的二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种。

①α-螺旋要点：

多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧；

每圈螺旋含3.6个氨基酸，螺距为0.54nm；

每个肽键的亚胺氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持螺旋稳定，氢键与螺旋长轴基本平行

②β-折叠要点：

多肽链充分伸展，相邻肽单元之间折叠形成锯齿状结构，侧链位于锯齿的上下方；

两段以上的β-折叠结构平行排列，两链间可以顺向平行，也可以反向平行；

两链间肽键之间形成氢键，以稳固β-折叠，氢键与螺旋长轴垂直

③β-转角要点：

肽链内形成180°

回折；

含4个氨基酸残基，第一个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键；

第二个氨基酸残基常为Pro（脯氨酸）

④无规卷曲要点：

没有确定规律性的肽链结构；

是蛋白质分子的一些没有规律的松散的肽链构象，对蛋白质分子的生物功能有重要作用，可使蛋白质在功能上具有可塑性

（5）一个螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中共有多少圈螺旋？

计算该片段的轴长

螺旋数为180/3.6=50，轴长为0.54×

50=27nm

（6）维持蛋白质一级结构的作用力有哪些？

维持空间结构的作用力有哪些？

维持蛋白质一级结构的作用力（主要的化学键）：

肽键，有些蛋白质还包括二硫键

维持空间结构的作用力：

氢键、疏水键、离子键、范德华力等（统称次级键）非化学键和二硫键

（7）简述蛋白质结构与功能的关系

蛋白质的一级结构：

一级结构是空间构象的基础；

同源蛋白质（在不同生物体内的作用相同或相似的蛋白质）的一级结构的种属差异揭示了进化的历程，如细胞色素C；

一级结构的变化引起分子生物学功能的减退、丧失，造成生理功能的变化，甚至引起疾病；

肽链的局部断裂是蛋白质的前体激活的重要步骤

蛋白质的空间结构：

变构蛋白可以通过空间结构的变化使其能够更充分、更协调地发挥其功能，完成复杂的生物功能；

蛋白质的变性与复性与其空间结构关系密切；

蛋白质的构象改变可影响其功能，严重时导致疾病的发生（蛋白质构象病，如疯牛病）

（8）简述蛋白质的常见分类方式

根据分子形状分类：

球状蛋白质、纤维状蛋白质、膜蛋白质

根据化学组成分类：

简单蛋白质、结合蛋白质[结合蛋白质=简单蛋白质+非蛋白质组分（辅基）]

根据功能分类：

酶、调节蛋白、贮存蛋白、转运蛋白、运动蛋白、防御蛋白和毒蛋白、受体蛋白、支架蛋白、结构蛋白、异常蛋白

（9）简述蛋白质的主要性质

①两性解离和等电点：

蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。

当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH为蛋白质的等电点

②蛋白质的胶体性质：

蛋白质属生物大分子，其分子直径可达1-100nm之间，为胶粒范围之内，因而具有胶体的性质

③蛋白质的变性、沉淀和凝固：

在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，称为变性。

若变性程度较轻，除去变性因素后蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象及功能，称为复性。

在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链因互相缠绕继而聚集，因而从溶液中析出，称为蛋白质的沉淀，变性的蛋白易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。

蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易溶解于强酸和强碱中，称为蛋白质的凝固作用

④蛋白质的紫外吸收：

由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm处有波长的特征性吸收峰，其吸收率和蛋白质浓度成正比（用来测含量）

⑤蛋白质的显色反应：

经水解产生的氨基酸可发生于茚三酮的反应；

蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色（称为双缩脲反应，用以检测水解程度）

第三章核酸

（1）核苷：

核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物，在大多数情况下，核苷是由核糖或脱氧核糖的C1β-羟基与嘧啶碱或嘌呤碱的N1或N9进行缩合（生成的化学键称为β，N糖苷键）

（2）核苷酸：

核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸两类，由于与磷酸基团羧基缩合的位置不同，分别生成2’-核苷酸、3’-核苷酸和5’-核苷酸（最常见为5’-核苷酸）

（3）核酸的一级结构：

核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接成核酸（即多聚核苷酸），DNA的一级结构就是指DNA分值中脱氧核糖核苷酸的排列顺序及连接方式，RNA的一级结构就是指RNA分子中核糖核苷酸的排列顺序及连接方式

（4）DNA的复性与变性：

核酸的变性指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂，形成单链结构的过程，使之是失去部分或全部生物活性，但其变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，所以其一级结构并不改变。

能够引起核酸变性的因素很多，升温、酸碱度改变、甲醛和尿素都可引起核酸变性。

注意，DNA的变性过程是突变性的。

复性指变性核酸的互补链在适当的条件下重新地和成双螺旋结构的过程

（5）分子杂交：

在退火条件下，不同来源的DNA互补链形成双链，或DNA单链和RNA单链的互补区域形成DNA-RNA杂合双链的过程称为分子杂交

（6）增色效应：

核酸变性后，260nm处的紫外吸收明显增加，这种现象称为增色效应

（7）减色效应：

核酸复性后，紫外吸收降低，这种现象称为减色效应

（8）基因与基因组：

基因指遗传学中DNA分子中最小的功能单位，某物种所含有的全部遗传物质称为该生物体的基因