蛋白质化学与工艺学习题及答案.docx
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蛋白质化学与工艺学习题及答案
蛋白质化学与工艺学习题答案
1.何谓氨基酸?
必需氨基酸有那几种?
氨基酸是分子中含有一个以上氨基(-NH2)和一个以上羧基(-COOH)的化合物的总称。
必需氨基酸:
赖氨酸(Lys)色氨酸(Try)苯丙氨酸(Phe)蛋氨酸(甲硫氨酸Met)苏氨酸(Thr)异亮氨酸(Ile)亮氨酸(Leu)缬氨酸(Pro)
2.氨基酸熔点非常高的原因是什么?
α-氨基酸熔点都很高,一般在200-300之间,在加热至熔点时,氨基酸溶解的同时分解生成胺,并放出CO2气体,这说明氨基酸是以内盐形成存在的,氨基酸的结晶和盐类的晶体一样,其熔点特别高。
比相应的有机酸熔点更高。
3.哪三种氨基酸在紫外区有吸收?
为什么?
络氨酸(Tyr)色氨酸(Trp)苯丙氨酸(Phe)因为它们都是芳香氨基酸,都含有苯环。
4.何谓氨基酸的等电点?
已知Glu的pK值分别为2.19、4.25、9.67,推导并计算pI值?
调节氨基酸水溶液的酸碱性(pH),使其酸性和碱性解离恰好相等,氨基酸在溶液中呈两性离子存在,氨基酸分子内的正电荷与负电荷相等,即净电荷为零,此时的pH值称为氨基酸的等电点。
推导过程见课本P14-15,pI=1/2(pK1+Pk2)=3.22
5.氨基酸为何具有缓冲作用?
氨基酸是两性的、-COOH显酸性—NH2显碱性所以氨基酸具有一定的缓冲作用。
6.酸水解蛋白质有那些特点?
优点:
(1)酸水解能将蛋白质完全水解成游离氨基酸;
(2)不会引起消旋作用;
缺点:
(1)对设备要求高;
(2)Try被破坏(3)Gln、Asn的酰胺被水解下来,因而Gln、Asp的量增加(4)Cys水解成CySH,必须用磺酸代替(5)水解也含大量腐黑质,颜色呈黑色,用作化妆品需脱色呈黄色。
7.什么是蛋白酶和肽酶?
酶水解蛋白质有那些特点?
水解蛋白质肽健的一类酶统称为蛋白质水解酶,简称蛋白酶。
肽酶是一种能够水解肽链的酶。
(肽酶与蛋白酶的区别是:
蛋白酶将蛋白质水解为多肽,而肽酶将蛋白质水解为氨基酸。
)
优点:
反应条件温和,氨基酸不受破坏;水解速率快(催化效率高)
缺点:
酶水解蛋白质需要多种酶协同进行;水解用的酶很难提纯,活力变化打;酶水解产品易腐败,需添加防腐剂;酶的价格昂贵,来源不充分。
8.何谓分配定律?
描述溶质在两个互不相溶的液体中的分配的定律。
在一定温度和压力下,如果一种物质溶解在两个同时存在的互不混溶的液体中,达到平衡后,该物质在两相中的浓度比等于常数:
9.氨基酸有哪些重要的呈色反应?
(1)一般氨基酸的呈色反应:
茚三酮法(紫红色)
因多发
邻苯二甲醛法
(2)个别氨基酸的呈色反应:
酚基的显色反应(米伦反应、福林反应)
(Tyr,Trp)——黄蛋白反应
胍及反应(Arg)——坂口反应
吲哚环显色反应(Trp)
咪唑环的显色反应——重氮化反应(Pauly反应)
巯基的显色反应(CySH)a强碱-醋酸铅反应b亚硝基铁氰化钾反应
10.氨基酸在食品中有哪几方面的应用?
1氨基酸用作调味剂2氨基酸用作食品香料3氨基酸用做食品抗氧化剂4氨基酸用作食品强化剂
11.肽键学说正确性依据是什么?
何谓肽?
肽键学说最能说明蛋白质水解的作用的结果。
蛋白质分子中自由α-氨基和α-羧基比较少,在蛋白质水解过程中,游离α-氨基(α-NH2)和α-羧基(α-COOH)以等量的数量增加,这表示氨基酸中的α-氨基和α-羧基在构成蛋白质分子是,是结合态的,而当蛋白质水解时,这种结合又断开而重新形成α-氨基和α-羧基。
含有-CO-NH-基团的化合物,如双缩脲(H2N-CO-NH-CO-NH2)能与CuSO4的碱性溶液产生双缩脲颜色反应,天然蛋白质也有同样的反应。
人工合成的多聚氨基酸的X射线衍射图谱和红外吸收光谱与天然纤维状蛋白质的图谱十分相似。
某些人工合成的蛋白质能被水解蛋白质的蛋白酶水解,而且这些蛋白酶不仅能水解肽键,还能催化它的逆过程——在氨基酸或多肽之间可以形成肽键。
我国在世界上首次合成的人工蛋白质——结晶牛胰岛素。
完全可以证明蛋白质肽键结构学说的真实性。
肽键是由一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基脱水形成的酰胺键,生成物就是所说的肽。
12.何谓N-末端和C-末端?
什么是氨基酸残基?
在一条多肽链中含有游离α-氨基(α-NH2)的一端称N端,而含有游离α-羧基(α-COOH)的一段称为C端。
肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已经不再是原来的完整分子,称为氨基酸残基。
13.一级、二级、三级结构的定义是什么?
蛋白质的一级结构是指蛋白质中氨基酸的种类和数量以及氨基酸在多肽链中的排列顺序。
蛋白质分子的二级结构指的是多肽链主链骨架中的若干肽段各自沿某个轴盘旋转或折叠,并以氢键维持,从而形成具有规律的构象或结构。
蛋白质的三级结构是整个多肽链在三维空间上的构象。
14.构成蛋白质种类众多的原因是什么?
组成蛋白质的氨基酸种类、数量及排列顺序的不同。
15.何谓构型和构象?
构型:
指在一个化合物中,原子的空间排列,这种排列改变会涉及共价键生成与断裂,但与氢键无关,如氨基酸D,L-构型
构象:
构象指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。
16.蛋白质分子中有那些重要的次级键?
它们是怎样形成的?
氢键:
是与电负性原子(N,O和S)共价相连的氢原子和另一电负性原子(N,O和S)间的相互作用。
二硫键(-S-S-)又叫二硫桥,它是次级键中的一个由两个硫原子之间形成的共价键,其键能很大(大约30~100kcal/mol),是很强的化学键,它可以把不同的肽链或同一条肽链的不同部分连接起来,对稳定蛋白质的构象其重要作用。
离子键又叫盐键或盐桥,离子键是由于正负离子之间的静电引力所形成的化学键,在蛋白质分子中往往有带正电荷的基团和带负电荷的基团。
酯键是由羟基氨基酸分子种的羟基(-OH)与二元羧酸的β-羧基或λ-羧基脱水缩合而成的键,酯键在蛋白质分子中不多,水解时以破坏。
是具有自由-COOH和自由-OH的氨基酸残基侧链之间形成的。
疏水键是指两个非极性集团(疏水基团)为了避开水相而聚集在一起的作用力。
范德华力其实质是静电引力。
定向力:
极性基团之间,偶极与偶极的相互吸引力
诱导力:
极性基团的偶记与非极性基团的诱导偶极之间的相互吸引力
色散力:
非极性基团瞬时偶极之间的相互吸引力
配位键就是指在两个原子之间,由单方面提供电子对所形成的共价键。
17.蛋白质立体化学结构所允许的基本原则是什么?
肽单位上的六个原子都处于一个平面上(肽平面),它的键长和键角与简单的酰胺和二肽中的键长和键角是一样的。
肽键具有部分双键性质,不能自由旋转。
在肽单位上,肽键(-CO-NH-)的键长是0.132nm,比C-N单键(键长0.147nm)短些,比C=N双建(键长0.127nm)长些。
肽单位是刚性平面结构,α-碳原子为两个刚性平面的交界处
肽单位呈反式结构存在,即两个α-碳原子在异侧。
18.—螺旋稳定的原因是什么?
每隔3.6个氨基酸残基上升一圈,螺距5。
4,每个氨基酸残基沿轴旋转100°,上升0.15nm。
二面角:
φ=-57°,ψ=-47°
相邻螺旋之间形成链内氢键,即第一个氨基酸残基的羰基氧原子与第五个氨基酸残基的亚氨基氢原子形成氢键,形成一个封闭环。
—螺旋构象允许所有的肽键都能参与键内氢键的形成。
因此,—螺旋是相当稳定的,—螺旋构象仅靠请见维持,若破坏氢键,则—螺旋构象遭到破坏,而变成伸展的多肽链。
氢键的取向与螺旋轴几乎平行。
与-碳原子相连的R侧位与—螺旋的外侧
19.影响形成—螺旋的因素有那些?
哪两种氨基酸是破坏者?
氨基酸的组成和排列顺序、多肽链氨基酸残基侧链基团的性质(如侧链的大小、电荷性质等)。
破坏能力最大的是Gly、Pro.
20.酶的化学本质是什么?
催化本质是什么?
专一性和反应类型由什么决定?
酶的化学本质是一类具有催化功能的蛋白质。
催化本质:
降低反应所需要的活化能,加速反应的进行。
绝对专一性这类酶只对一定化学键两端带有一定原子基团的化合物发生作用,即只能催化某一种底物的反应,如过氧化氢酶只能催化过氧化氢的分解。
相对专一性属于这一类专一性的酶,有的只对作用物的某一化学键反应作用,而对此化学键两端所连接的院子基团并无多大的选择,如酯酶能睡接不同羧酸与醇所合成的酯键,而对R1-COOR2种的R1\R2基团没有严格的要求,但水解速率不同。
立体异构专一性这类酶只对某一定构型的化合物作用,对其对映体则无作用
a.旋光异构专一性:
如D-氨基酸、L-氨基酸构成的蛋白质只能水解一种
b.几何异构专一性:
如顺式结构、反式结构,也只能作用其中一种。
21.球状蛋白质分子的特点?
动物体内蛋白质,绝大多数属于球状蛋白质。
细胞内通常承担动态的功能,在天然的球状蛋白质中,多肽链盘绕成紧密的球状结构,内部几乎五空穴可容纳水分子,而种小球的直径约为数十毫微米。
氨基酸的非极性疏水基团几乎全部位于球体内部。
而极性亲水基团一般都位于球体表面,与水结合(氢键),这就是绝大多数球状蛋白质较容易溶水中的原因。
球状蛋白在变性的作用下时,可转变为纤维状蛋白质。
成为不溶于水或稀酸溶液的变性蛋白,这种性质应用在蛋白质制造人造羊毛的工艺中。
22.
何谓超速离心沉降速度法和
超速离心沉降平衡法?
在沉降速度法中,超速离心机以很高的角速度运转,强大的离心力将蛋白质颗粒推向离心管的地步,这时离心力将受到两种力量的对抗,一种是当蛋白质分子穿过溶剂时和溶剂分子相互摩擦而产生的阻力,另一种是当蛋白质分子通过溶剂时所受到的浮力,蛋白质分子在上述作用力的支配下以恒定的加速度穿越介质而沉降。
使用超速离心机在中等离心力下进行分析的方法叫沉降平衡法
23.何谓沉降系数?
一个漂移单位是多少?
沉降系数是指蛋白质界面的移动速度与离心力的比值
1×10-13s为一个漂移单位
24.什么是蛋白质的等电点?
等电点时蛋白质的那些物理特性降为最低?
蛋白质是一个多价离子,调节溶液的pH值从小到大,蛋白质分子上的电荷便会产生一个由量到质的变化,在这个电荷随pH值变化的过程中,总能控制到某一pH值使蛋白质分子上的正负电荷相等,即净电荷为零,整个蛋白质分子呈两性离子存在,在电场中既不向阳极移动,也不向阴极移动,此时的pH值成为蛋白质的等电点(pI)
当蛋白质溶液处于等电点时,其溶解度,粘度,渗透压,膨胀及导电能力,均降为最低值。
25.何谓蛋白质的沉淀作用?
有那几种?
如果条件改变,蛋白质溶液的胶体性质就会被破坏,蛋白质颗粒间的分子间作用力增加,它们相互结合形成更大的分子聚集体而从溶液中沉积析出,这种作用称为蛋白质的沉淀作用。
可逆沉淀作用:
等电点沉淀作用、盐析沉淀作用
不可逆沉淀作用:
有机溶剂的沉淀作用、重金属盐类和生物碱试剂的沉淀作用
26.蛋白质胶体溶液稳定的因素有那些?
27.何谓蛋白质的变性作用?
有那些变性因素?
当蛋白质所处的条件发生改变,参与蛋白质分子空间结构形成的次级键遭到不同程度的破坏,蛋白质分子内部各基团的相互作用、蛋白质分子与其他成分间的作用也会随之改变,促使蛋白质分子改变结构或构象;此时蛋白质的物理性质、化学性质和生物化学性质发生了改变或丧失。
这种现象称为蛋白质变性。
变性因素:
1物理因素:
热、机械作用、高静压、超声波、界面现象、辐射。
2化学因素:
pH值、无机盐、有机溶剂、变性剂
28.什么是盐析和盐溶作用?
盐析作用:
无机盐的浓度较高时,蛋白质的溶解性随离子强度的增加而降低。
盐溶作用:
无机盐的浓度较低时,增加离子强度可以增加蛋白质的溶解性。
29.蛋白质形成凝胶的原因是什么?
溶胶和凝胶有区别?
蛋白质凝胶网络结构形成是蛋白质-蛋白质相互作用,蛋白质-水相互作用,相邻多肽键间引力与斥力共同作用的结果
溶胶是一种蛋白质颗粒分散在水中形成的胶体,而凝胶可以看成水分散在蛋白质颗粒之间所形成的胶体
30.何谓蛋白质的凝固作用?
天然蛋白质变形后,有的变性蛋白质分子相互凝集为固体或相互穿插缠结在一起的现象成为蛋白质的凝固。
31.蛋白质在食品加工中有那些功能特性?
溶解性、水合能力、界面性质、黏度、胶凝性、组织形成性、风味结合性。
32.加热引起蛋白质营养价值降低的原因有那些?
蛋白质在较高温度下加工处理,可引起氨基酸脱酰胺、脱硫和蛋白质水解等化学反应,有时还会产生有毒物质。
食品在115℃灭菌时会破坏部分半胱氨酸和胱氨酸,生成硫化氢、二甲基硫化物和磺酸基丙氨酸,使食品产生特殊风味。
在有氧条件下进行高温热处理,蛋白质中的色氨酸部分被破坏。
在碱性环境中热处理和温度超过200摄氏度的热处理会导致氨基酸或氨基酸残基的异构化,即有L型转变为D型。
由于大多数D型氨基酸没有营养价值或营养价值很低,还能降低蛋白质的消化率,甚至某些D型氨基酸具有神经毒性。
碱性条件下的高温处理时,蛋白质中的精氨酸会变成鸟氨酸、尿素、瓜氨酸和氨,半胱氨酸可转变为脱氢丙氨酸。
酸性条件下的高温热处理会使丝氨酸、苏氨酸和赖氨酸的含量降低。
过热处理时,蛋白质中的氨基酸可生成环状衍生物,某些生成物具有强至突变作用。
蛋白质与还原糖或醛类的相互作用——美拉德反应
33.何谓有效氨基酸?
蛋白质中有那两种氨基酸容易被破坏?
34.简单蛋白质和复杂蛋白质分为那几种?
动植物蛋白质分属于那种形状的蛋白质?
有那些特点?
照理化性质,特别是溶解性、稳定性等的差别,可以把简单蛋白质分为清蛋白,球蛋白,组蛋白,精蛋白,谷蛋白,硬蛋白
按照非蛋白部分的不同,复杂蛋白质分为核蛋白,糖蛋白,脂蛋白,磷蛋白,色蛋白和金属蛋白六类。
动物体内蛋白质,绝大多数属于球状蛋白质。
特点:
绝大多数球状蛋白质较容易溶于水中;球状蛋白质在变性的作用下时,可转变为纤维状蛋白质,成为不溶于水或稀酸溶液的变性蛋白。
35.何谓PDI和NSI值?
主要用来表示什么?
36.蛋白质营养特性是什么?
人体每天需要多少蛋白质?
蛋白质是组成人体的重要成分之一,蛋白质参与人体的一切组织的形成和人体各种重要生化反应。
一般来说,蛋白质约占人体全部重量的18%,蛋白质分子除含有C、H、O扥元素外,还含有N元素,它是三大营养元素中唯一提供氮源的物质,碳水化合物和脂肪都不能替代它。
为机体提供氮源:
蛋白质是组成机体细胞、组织的重要成分,同时人体中还有许多具有重要生理功能的物质,是以蛋白质为主要成分或由蛋白质提供必要原料。
为机体提供部分热量。
成年人每日每千克体重必须摄入0.34g的膳食蛋白质(完全蛋白)才能补偿丢失的氮量而达到氮平衡。
蛋白质需要量(g/kg/日)(以体重计)=54×100/55×1.1×100/80×1.3×6.25=1.15
37.蛋白质摄入量不足或过多会对人体产生那些影响?
(1)当蛋白质供给不足时,肠粘膜及其分泌消化液的腺体将首先受到影响,可能出现消化吸收不良、慢性腹泻等,肝脏也将不能维持正常结构和功能。
(2)肌肉由于蛋白质合成更新不足,逐渐不能维持正常结构而出现肌肉萎缩,肌肉蛋白分解增强,尿中排出3-甲基组氨酸增多。
(3)由于免疫抗体(免疫球蛋白)合成减少,将对一些传染病(如结核病)的抵抗力减弱。
(4)由于缺乏蛋白质,肾上腺皮质功能下降,机体对应激状态的适应能力下降(5)胶原蛋白质合成发生障碍,尿中羟脯氨酸排出增多,伤口不易愈合,骨骼生长收到阻碍(儿童尤为突出)(6)蛋白质营养不良对中枢系统的影响明显,在幼年容易出现,表现为智力发育有障碍。
总之,膳食中蛋白质长期摄入不足,幼儿和青少年表现为生长发育迟缓,消瘦,体重过轻,甚至有智力发育障碍,成年人则出现疲倦,体重显著下降,肌肉萎缩,贫血,血浆蛋白质特别是清蛋白质含量下降,并可逐渐发展为营养性水肿,女性还可以出现月经障碍,乳汁分泌减少。
过量蛋白质摄入,致使过多蛋白质水解物——氨基酸发生糖的异生作用,把体内过多氨基酸转化为糖。
糖的异生作用由肾上腺皮质激素催化,在肝脏中进行的,过量蛋白质的摄入,是肝脏解毒(氨)不及时,以致在肝脏中存在有毒的氨,从而引起肝昏迷。
此种情况,尤其对肝脏、肾脏病人容易发生。
39.在供给必需氨基酸时候有那两点应引起注意?
为什么?
(1)充分满足人体对必需氨基酸所需要的数量
(2)注意各种必需氨基酸间的比例。
因为组成人体各种组织细胞的蛋白质的氨基酸有一定的比例,每日膳食中蛋白质所提供的各种必需氨基酸也必须于此比例一致,才能满足机体代谢的需要,在人体内被机体充分利用。
因此膳食蛋白质既要在数量上满足机体的需要,也要在各种氨基酸的相互比例上符合机体的需求。
各种必需氨基酸间的相互比例可以称为氨基酸构成比例或相互比值,亦有人称为氨基酸模式。
38.评价蛋白质质量的主要方法有那些?
有何特点?
课本127-132
39.何谓蛋白质质量评分?
何谓限制性氨基酸?
一般的计算氨基酸评分都是以必需氨基酸为依据,以某种蛋白质或混合蛋白质中每一种必需氨基酸的含量,然后与参考蛋白质或氨基酸模式做比较,以每种氨基酸和参考蛋白质的该种氨基酸的比值表示之。
比值最低的即为限制氨基酸,此最低比值即为预测蛋白质的氨基酸氨基酸评分。
氨基酸评分即为蛋白质质量评分。
限制性氨基酸:
食品中的蛋白质,有某一种或几种必需氨基酸缺乏或不足,则食物蛋白质合成机体蛋白质的过程中受到限制此种必需氨基酸称为限制性氨基酸。
40.何谓蛋白质互补?
何谓强化?
41.植物蛋白制取工艺中主要有那些工序?
破碎、浸取、分离、沉淀、浓缩、均质、灭菌、干燥
42.离心分离原理是什么?
什么是分离因素?
原理:
利用分离机分离筒的高度旋转,使悬浮混合液具有不同重度的轻液、重液以及固体颗粒,在离心力场中获得不同的离心力,快速分层,从而达到分离的目的。
离心力与重力之比的倍数成为分离因素(C)。
43.胶体磨和超微磨的工作原理?
胶体磨:
通过不同几何形状的定齿与动齿在告诉旋转下的相对运动,使物料在自重、离心力等复合力的作用下,通过可变环状间隙时,收到强大的剪切力、摩擦力和高频振动,而将物料破碎、均质,从而得到理想的精细加工产品。
超微磨:
利用固定磨片和转动磨片直接爱你的剪切力将物料磨碎。
44.碟式分离机和卧式沉降离心机是如何工作的?
碟式离心机实际的分离都发生在分离盘间,混合液从中心进入分配孔,再进到锥形分离盘组件的空间,重液由F排出,轻液由G排出。
卧式沉降离心机:
物料从进料管进入螺旋推进器的锥段后,因高速旋转、物料经双S面流向转鼓壁,组成物料的轻相、重相,由于受到不同的离心力,重相快速沉积到转鼓壁上,而轻相则较慢的贴附到重相表面,轻相和重相直接形成一个明显的分界面,随着重相沉积增多,进入到螺旋叶片顶端重相沉积层,这时转鼓与螺旋推进器同向高速旋转,具有一定转速差,这种转速差使重相颗粒向转鼓小端出料口移动,而轻相则经螺旋经螺旋形通道,流向液相出口。
45.怎样控制振动过滤机的筛粉效果?
有何特点?
通过进料量的大小、物料停留时间来控制筛分效果
特点:
结构紧凑、精巧耐用、筛分效率高:
换网容易,操作简单。
清洗方便:
网眼永不堵塞,全封闭卫生:
自动出料,连续化操作;出料方面可任意调整,调节方便,筛网可达到五层
46.何谓沉淀和酸沉?
沉淀都有那些方法?
沉淀就是除去糖类物质(可溶性糖)的过程。
酸沉指调节蛋白质溶液的PH值,使蛋白质处于等电点状态,蛋白质颗粒由于相互碰撞而聚集成更大颗粒从溶液中沉淀出来。
沉淀方法有:
等电点沉淀法。
加热沉淀法。
凝固沉淀法。
乙醇沉淀法。
47.均质机的工作原理?
灭菌有那些方法?
均质就是利用高压、离心、气流等机械作用,使液—液混合液达到超细乳化状态(油—水型),或者是固液悬浮物达到超细分散,最终形成稳定液。
低温灭菌法:
温度80℃—85℃,时间5—10min(罐)或15s(列管式)。
高温短时灭菌法:
温度120℃—125℃,时间5—10s。
超高温瞬时灭菌法:
温度135℃—140℃,时间2—14s。
48.主要干燥装置的工作原理及特点?
喷雾干燥法。
喷雾干燥机组。
通过机械的作用,将要干燥的物料分散成像雾一样的液滴,与热空气接触,瞬间将大部分水分除去,而使物料干燥成粉末状。
特点:
物料干燥比表面积大(增加五、六千倍),干燥速度快(十几秒—数十分钟),所得产品为球状颗粒,粒度均匀,流动性好,溶解性好,操作简单,调节控制方便,容易实现自动工业化作业,适用范围广,特别适合热敏性物料的干燥。
冷冻干燥机组。
物料置于干燥箱中先快速冷却至—45℃——30℃,然后在高真空(1Pa)下进行升华干燥,待大部分水分蒸发后,再在低温下进行真空干燥,使水分达到要求为止。
特点:
物料在极低温度下干燥,能完整保存原有的生物活性物质(酶、激素等),产品呈多孔状物质,速溶性好,甚至能恢复原来的特性,干燥时间长,能耗大,产品价格高是该方法的缺点。
真空干燥设备。
真空干燥机(箱)。
利用泵体对干燥箱进行真空操作,物料置于干燥箱内,在50—60℃温度,在50—60kPa下,搅动干燥2—4h后得到干燥物料。
特点:
真空下物料沸点低,传热推动力增加,耗量降低,热损失小,热源可以采用低压蒸汽或废热蒸汽,适用于在高温下易分解、聚合和变质的热敏性物料的干燥。
49.大豆中有那些抗营养成分?
大豆蛋白质有那几个组分?
皂甙,凝血素,胰蛋白酶抑制素;
(1)根据溶解度分类:
清蛋白(5%),球蛋白(90%)
(2按免疫学法分类:
大豆球蛋白(41.9%),α-伴大豆球蛋白(15.6%),β-伴大豆球蛋白(30.9%),γ-伴大豆球蛋白(3.1%)
(3)根据生理功能进行分类:
储藏蛋白(75%),生物活性蛋白
(4)按超速离心法分类:
2S,7S,11S,15S
50.大豆在破碎前有时为何要进行热处理?
为什么?
热处理有利于大豆的脱皮和大豆中酶的钝化,豆粒干燥后的含水量和仁粒粘皮率有一定关系,加热钝化时间越长,破碎后粘皮率越低。
51.为何要检验尿素酶的活性?
相对应的是那种物质?
尿素酶活性是大豆饼粕类加工正确与否的标志,它的活性的高低与大豆饼粕加工(热)程度有直接关系,此方法是在指示剂苯酚磺存在的条件下,按尿素转变成氨的方法定性测定豆粕中尿素酶的活性。
尿素酶活性是大豆饼粕类加工正确与否的标志,它的活性的高低与大豆饼粕加工(热)程度有直接关系,此方法是在指示剂苯酚磺存在的条件下,按尿素转变成氨的方法定性测定豆粕中尿素酶的活性。
52.浓缩大豆蛋白的生产原理?
分离大豆蛋白生产原理?
从脱脂豆粉去除部分非蛋白成分(主要是糖,灰分和各种气体成分等),制得的蛋白质含量在65%以上(以干基计)的大豆蛋白制品,成为大都浓缩蛋白。
原理:
淀粉和纤维素不溶于水可以使其与蛋白质分离;变形蛋白质不溶于水使其与可溶性糖类物质分离。
分离蛋白又名等电点蛋白,是脱皮脱脂的大豆进一步去除所含非蛋白成分后,所得到的一种精致大豆产品,蛋白质含量高(不低于90%)。
包括碱溶酸沉法和超滤法。
碱溶酸沉的原理:
低温脱脂豆粕中的蛋白质大部分能溶于稀碱溶液。
将低温脱脂豆粕用稀碱溶液浸提后,用离心分离可以出去豆粕中的不溶性物质(主要为多糖和一些残留蛋白质),然后用酸把浸出液的PH值调制4.5左右,蛋白质处于等电点状态而凝集沉淀下来,经分离可得到蛋白质沉淀物,再经洗涤、中和、干燥即得到大豆分离蛋白。
超滤的原理:
基于纤维质隔膜的大小不同孔径,以压差为动力使被分离的物质小于孔径者通过,大于孔径者滞留,最小孔径可达1微米左右。
并同时有浓缩和分离效果。
53.浓缩和分离大豆蛋白的工艺流程?
工艺参数?
浓缩大豆蛋白生产:
不溶性产品工艺有三种:
稀酸洗涤法,含水乙醇洗涤法,湿热洗涤法’可溶性产品:
水剂法。
具体工艺流程及参数见课本P189,P190或参考PPT
54.影响分离大豆蛋白得率及质量的因素?
豆粕